O segredo da viscosidade dos mexilhões debaixo d’água

Mexilhões sobrevivem colando-se às rochas nas fortes ondas ou marés subaquáticas. Materiais que imitam essa adesão subaquática são amplamente usados ​​para adesão à pele ou osso, para modificar a superfície de um andaime ou mesmo em sistemas de liberação de drogas ou células. No entanto, esses materiais não imitaram inteiramente as capacidades dos mexilhões.

Por Pohang University of Science & Technology (POSTECH) publicado por Science Daily.

Uma equipe de pesquisa conjunta da Postech e da Kangwon National University (KNU) – liderada pelo professor Hyung Joon Cha e Ph.D. o candidato Mincheol Shin do Departamento de Engenharia Química da POSTECH com o Professor Young Mee Jeong e o Dr. Yeonju Park do Departamento de Química da KNU – analisou Dopa e lisina, que são os aminoácidos que compõem as proteínas adesivas superficiais secretadas por mexilhões, e verificou que suas funções estão relacionadas à sua localização. A equipe deu um passo mais perto de revelar o segredo da adesão subaquática ao descobrir que esses aminoácidos podem contribuir para a adesão e coesão da superfície de forma diferente, dependendo de sua localização específica.

A característica das proteínas adesivas do mexilhão que foram imitadas até agora é que elas contêm um grande número de um aminoácido único chamado Dopa. Dopa é um aminoácido modificado com mais um grupo hidroxila ligado à tirosina, e as pesquisas sobre adesão subaquática começaram com o fato de que a Dopa constitui um grande componente da proteína adesiva.

No entanto, a equipe de pesquisa questionou o fato de que essa excelente adesão subaquática dos mexilhões é possibilitada por apenas uma molécula e se concentrou em observar o número e a localização da lisina, que é um aminoácido de ocorrência tão frequente quanto a Dopa.

Como resultado, a equipe de pesquisa descobriu que a Dopa e a lisina estão ligadas uma à outra com cerca de metade da probabilidade. Por outro lado, foi revelado que, ao contrário do que se sabe até agora, quando a dopa e a lisina estão ligadas, nem sempre produzem sinergia positiva. Os pesquisadores confirmaram que, no caso da interação cátion-π, a sinergia negativa é produzida.

Quando a Dopa e a lisina estão juntas, ocorre uma diferença na densidade das moléculas de água no nível microscópico e a concentração das moléculas de água em torno da Dopa é reduzida. Esta concentração reduzida permite uma diferença na força da ligação de hidrogênio entre o anel de benzeno e o grupo hidroxila da Dopa, diminuindo assim a estabilidade estrutural do complexo catiônico-π. Usando a espectroscopia Raman, a equipe de pesquisa confirmou que o grupo CH2 localizado na cadeia de lisina situada próximo à Dopa e o catecol da Dopa adjacente formam uma interação intramolecular, diminuindo assim sua estabilidade.

Os achados deste estudo permitem confirmar como a proteína adesiva de mexilhões foi desenhada e se mostra promissora para ser aplicável em pesquisas com proteínas adesivas de outros organismos no futuro.

“Com esta nova descoberta sobre a sinergia entre a Dopa e a lisina, que são conhecidos por sempre desempenharem um papel positivo na adesão subaquática, ela mudará a estrutura da maneira como os materiais adesivos são projetados”, observou o professor Hyung Joon Cha, que liderou a pesquisa.

Esta pesquisa, que foi publicada recentemente na Chemistry of Materials, foi conduzida como parte do estudo intitulado “Compreendendo o mecanismo de adesão subaquática de organismos adesivos: controlando o equilíbrio entre a adesão superficial e a coesão”, que é um Programa de Pesquisador em Meio de Carreira da o Ministério da Ciência e TIC e a Fundação Nacional de Pesquisa da Coréia.

Fonte da história:
Materiais fornecidos pela Pohang University of Science & Technology (POSTECH) . Nota: o conteúdo pode ser editado quanto ao estilo e comprimento.

Referência do jornal :
Mincheol Shin, Parque Yeonju, Sila Jin, Young Mee Jung, Hyung Joon Cha. Duas faces da sinergia do par amina-catecol em interações cátion-π subaquáticas . Química dos Materiais , 2021; 33 (9): 3196 DOI: 10.1021 / acs.chemmater.1c00079